Browsing by Author "朱冠宇"
Now showing 1 - 2 of 2
- Results Per Page
- Sort Options
Item 溶菌酶展開的熱力學性質與模型的探討(2009) 朱冠宇; Kuan Yu Chu蛋白質結構與其生理功能的完整性息息相關,處於正常折疊狀態下的蛋白質可以有效發揮其生理功能且十分穩定,但不正常的折疊會造成蛋白質失去其功能並且處於較不穩定的狀態,一些疾病如阿茲海默症與狂牛病等等,其起因皆是蛋白質的摺疊錯誤。為了了解蛋白質摺疊與展開的機制,並且對這些疾病的形成能有進一步地瞭解,甚至可以成為於該疾病的預防或治療,在本研究中,利用本實驗室所提出的Ising model來描述每個蛋白質的展開行為。在本實驗室所建構的模型裡,我們將蛋白質視為由許多個單元σi(unit)所組成,每一個單元可以是肽鍵、胺基酸、雙硫鍵或任何蛋白質摺疊的單位,而每個單元只有兩個狀態,分別為自然摺疊狀態或展開狀態,而不同的單元卻擁有相同的熱力學性質,則可以將這幾個單元視為相同一個摺疊子。在實驗上,我們選用溶菌酶當做研究對象,藉由加入變性劑或提高溫度,讓溶菌酶逐漸展開,並利用螢光光譜還有圓光二向光譜對溶菌酶做偵測,藉以得知細溶菌酶展開時局部結構的變化,我們發現Ising model可以成功地描述了在實驗上所得到的數據,結果顯示這二種光譜所偵測到的過渡曲線在不同的環境下會有所不同;並且可以將這二種光譜所測到的局部位置各視為數個單元,其中在螺旋結構局部位置(α-helix local site)可以視為三個單元所組成,而色氨酸局部位置(Trp local site)則可是為一個個別的單元,與傳統的兩態模型不同的是:藉由Ising model的擬合,不僅得知其局部位置的熱力學穩定度,而且還得知其局部位置與其他單元的作用力 J。並且藉由比較小角度散射的實驗,可以清楚明白的知道溶菌酶在展開時整個構型的改變,和光譜偵測的結果比較下,我們發現其展開的構型改變主要來自於螺旋結構局部位置展開的貢獻。Item 鐵電效應於負電容電晶體與1T記憶體應用(2015) 朱冠宇; Chu, Guan-Yu德國T. S. Böscke團隊在IEDM 2011發表的論文中提到,長久下來,在具有快速操作、低耗電及非揮發性記憶體技術中,鐵電場效應電晶體(FeFET)有著顯著的地位。 MOSFET的SS在常溫下根據Boltzmann tyranny其物理極限為2.3kbT/decade。為突破此極限則需改變SS公式中body factor,其中Cins可藉由絕緣層材料的選擇達成負電容,室溫之SS< 60mV/dec。 在FeRAM中,資料能長期的儲存在有極化效果的閘極絕緣層裡,並且利用元件的VT位移產生的window做非破壞性的資料讀取。此概念在已被實驗證明出,但在實作上難以達成非揮發性記憶體操作規格。 本研究的目標就是發展利用鐵電負電容,達到低次臨界擺幅次世代電晶體研究與1T記憶體,故於此研究將發展HfO2:Zr,造成極化效果。目標則是改善次臨界擺幅(subthreshold swing)與hysteresis window,讓資料能儲存於FeRAM中。